编者按：铁死亡是一种铁依赖性脂质过氧化积累为核心特征的调节性细胞死亡方式。除经典的谷胱甘肽过氧化物酶4（glutathione peroxidase 4，GPX4）通路外，铁死亡抑制蛋白1（ferroptosis suppressor protein 1，FSP1），又称线粒体相关凋亡诱导因子 2（apoptosis-inducing factor mitochondria-associated 2，AIFM2），也是一种重要的谷胱甘肽非依赖性铁死亡抑制因子。现有证据表明，FSP1主要通过烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（磷酸）[NAD(P)H]依赖的辅酶Q10（coenzyme Q10，CoQ10）轴限制脂质过氧化，从而发挥抗铁死亡作用。此外，FSP1还被证实参与非经典维生素K循环，进一步拓展了其在氧化还原稳态调控中的功能。新近研究提示，液-液相分离及膜修复过程可能进一步丰富FSP1的功能内涵，但相关机制仍有待深入阐明。本期特刊发孙超教授、南月敏教授近日发表的一篇综述，文章进一步总结了FSP1的多层级调控机制，并探讨其在癌症铁死亡抵抗、肿瘤适应及治疗反应中的作用；此外，还回顾了当前靶向FSP1的临床前研究进展，重点阐述小分子抑制剂、基于机制的联合治疗策略、候选生物标志物以及主要转化挑战。总体而言，现有研究提示，FSP1是癌症铁死亡抵抗的重要决定因素，也是值得进一步开展机制研究和转化探索的潜在治疗靶点。

01
引言

铁死亡是一种独特的调节性细胞死亡方式，其核心特征为铁依赖性脂质过氧化物的异常积累。不同于凋亡或坏死，铁死亡主要由膜磷脂氧化损伤以及限制脂质过氧化防御系统失效共同驱动。由于治疗抵抗性肿瘤细胞的存活往往依赖抗氧化防御系统，铁死亡在癌症生物学及抗肿瘤药物研发领域受到广泛关注。因此，诱导铁死亡正被作为一种潜在策略，用于清除常规治疗难以有效控制的肿瘤细胞。

在目前已知的铁死亡防御系统中，依赖谷胱甘肽（glutathione，GSH）的谷胱甘肽过氧化物酶4（glutathione peroxidase 4，GPX4）通路长期占据核心地位。然而，不同细胞对GPX4抑制的反应存在明显差异，提示除经典 GSH-GPX4 通路外，可能还存在其他抗铁死亡保护机制。铁死亡抑制蛋白1（ferroptosis suppressor protein 1，FSP1）的发现是该领域的重要进展之一。FSP1是一种GSH非依赖性铁死亡抑制因子，可与GPX4平行发挥抗铁死亡作用。机制上，FSP1作为一种依赖烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（磷酸）[NAD(P)H]的泛醌氧化还原酶，可将泛醌还原为泛醇，从而限制脂质双层过氧化反应的扩散。这一发现将人们对铁死亡防御机制的认识从经典GSH系统进一步拓展至非GSH依赖性抗氧化防御网络。

后续研究进一步拓宽了FSP1的生物学功能范围。除辅酶Q10（coenzyme Q10，CoQ10）轴外，FSP1还被发现参与非经典维生素K循环，并受到多层级调控，包括转录调控、RNA水平调控以及蛋白质周转等。在多种癌细胞系及异种移植瘤模型中，FSP1表达水平与铁死亡抵抗呈正相关。与此同时，近期研究提示，部分KRAS突变肿瘤发生起始阶段可能需要上调FSP1，以突破铁死亡屏障并维持细胞存活。上述发现共同推动了靶向FSP1单药干预，或联合干预其他铁死亡相关通路的治疗策略研究。

近年来，已有多篇综述对FSP1在铁死亡调控中的作用进行了系统总结。本文并非再次提供关于FSP1的一般性描述，而是旨在以膜为中心的理论框架下重新梳理现有证据，并进一步区分证据较为充分的核心机制与仍处于发展阶段的新兴概念。在这一框架中，CoQ10轴被视为FSP1介导铁死亡抑制的核心通路，也是目前实验依据最为充分的作用机制；相比之下，维生素K循环、液-液相分离（liquid-liquid phase separation，LLPS）以及与转运必需内体分选复合物III（endosomal sorting complex required for transport-III，ESCRT-III）相关的膜修复过程，则可被理解为与膜防御模型相关联、但尚未完全阐明的功能延伸。

在此基础上，本文将进一步探讨上述机制在膜环境中可能存在的相互联系。例如，一种可能的解释是，LLPS可在局部富集FSP1及其相关辅因子，从而提高膜近端的还原能力并增强局部抗氧化防御。本文还将进一步总结FSP1在肿瘤适应和治疗抵抗过程中的多层级调控机制，并重点阐述其转化应用所面临的主要机遇与局限。

02
FSP1的生物化学与作用机制

2.1

膜定位与非线粒体辅酶Q系统

FSP1主要定位于细胞膜性结构中，而这一亚细胞定位对其发挥抗铁死亡功能至关重要。FSP1的膜靶向主要由N端肉豆蔻酰化介导，该修饰可促进FSP1招募至质膜及其他膜性细胞器，包括内质网和高尔基体等。当肉豆蔻酰化位点发生突变，或N-肉豆蔻酰转移酶（N-myristoyltransferase，NMT）活性受到抑制时，FSP1的膜定位被破坏，其抑制铁死亡的能力也随之显著减弱。作为非线粒体CoQ防御系统的重要组成部分，FSP1可直接作用于脂质双层，从而限制脂质过氧化反应的扩散。目前，突变分析和化学抑制实验已较为充分地证实，N端肉豆蔻酰化是FSP1实现膜定位并发挥铁死亡抑制作用所必需的关键修饰。然而，FSP1在不同膜性区室中，包括质膜、内质网和高尔基体，对铁死亡抵抗的相对贡献仍有待进一步明确。（图1）

图1. FSP1介导铁死亡防御的分层机制模型

2.2

与GPX4平行的CoQ10–NAD(P)H轴

FSP1主要通过CoQ10–NAD(P)H抗氧化轴抑制铁死亡。在该通路中，FSP1催化泛醌还原为泛醇，而还原型CoQ10可在脂质双层中作为亲脂性自由基捕获抗氧化剂发挥作用。通过这一还原反应，FSP1能够限制脂质过氧化链式反应的传播，从而保护细胞免于发生铁死亡。该通路独立于GPX4系统运行，因此为细胞提供了一条与经典GPX4通路平行的铁死亡防御途径。FSP1功能缺失可增强细胞对GPX4抑制剂及其他铁死亡诱导剂的敏感性；相反，FSP1表达升高则与多种癌症模型中的铁死亡抵抗密切相关。总体而言，上述发现确立了CoQ10–FSP1轴作为FSP1介导铁死亡抑制的主要生化基础。目前，该通路是FSP1相关机制中验证最为充分的部分，其证据来自多种细胞系和体内模型中的生化重构、基因敲除、药理学抑制以及脂质组学分析等研究。（图1）

2.3

FSP1参与非经典维生素K循环

FSP1还被认为参与非经典维生素K循环。在该通路中，FSP1可将维生素K还原为维生素K氢醌（vitamin K hydroquinone，VKH2），而VKH2可作为自由基捕获型抗氧化剂发挥作用，从而有助于限制脂质过氧化。这一发现将FSP1的生化功能从辅酶Q代谢进一步拓展至维生素K氧化还原调控。与此同时，FSP1被鉴定为一种华法林耐受性维生素K还原酶，也进一步支持了其在维生素K氧化还原生物学中的作用。

然而，该活性仍需与以膜为中心的CoQ10通路加以区分。相较而言，CoQ10通路在铁死亡研究中已得到更为充分的表征和验证。值得注意的是，FSP1介导的华法林耐受性并不依赖肉豆蔻酰化，这提示FSP1的不同生化输出可能依赖于不同的分子环境和亚细胞定位。需要指出的是，目前维生素K循环主要是在华法林耐受性及非癌症模型背景下得到阐明，其在肿瘤中对铁死亡抑制的具体贡献仍缺乏充分研究，整体证据强度逊于CoQ10轴。（图1）

2.4

空间组织与液-液相分离

近期研究提示，FSP1的功能还可能受到空间组织方式的调控，其中液-液相分离（liquid-liquid phase separation，LLPS）受到一定关注。在这一模型中，FSP1可形成生物分子凝聚体，使其与还原性辅因子及脂溶性底物在局部共同富集，从而在易受氧化损伤的膜区域提高还原通量。这一概念为理解FSP1的生物学功能提供了新的空间维度，也有助于解释其膜近端抗氧化活性如何在局部区域被组织和放大。

然而，目前尚不清楚凝聚体形成是FSP1生物学中的普遍特征，还是仅在特定实验条件下观察到的现象。因此，LLPS更应被视为FSP1的新兴调控层面，而非其核心生化通路。若这一机制在后续研究中得到进一步验证，LLPS可能作为一种空间组织机制，将FSP1与NAD(P)H和CoQ10在膜近端协调整合，从而增强局部抗氧化通量并提高抗铁死亡能力。（图1）

2.5

ESCRT-III介导的膜修复通路

除抗氧化作用外，FSP1还被发现可能参与ESCRT-III介导的膜修复过程。铁死亡应激通常伴随膜结构损伤，而带电多泡体蛋白亚基向质膜的募集被认为是一种限制膜破裂的损伤修复反应。已有研究显示，FSP1缺失可损害这一膜修复过程，而恢复相关膜修复组分则可部分挽救细胞对铁死亡的敏感性，提示FSP1可能通过不止一种方式参与膜保护。

尽管如此，FSP1与ESCRT-III之间的关系仍不如CoQ10通路明确。目前尚不清楚这种联系反映的是FSP1在膜修复信号中的直接作用，还是膜氧化水平降低后产生的间接结果。一种可能的解释是，当CoQ10轴和维生素K轴等抗氧化防御能力不足以完全抵消膜氧化损伤时，ESCRT-III可能作为下游损伤应答模块被激活，从而参与限制膜破裂并维持完整性。（图1）

2.6

迈向整合框架

总体而言，CoQ10轴和维生素K循环共同构成了FSP1介导膜抗氧化防御的核心组成部分；LLPS可能通过空间浓缩作用提高上述抗氧化系统的局部效率，而ESCRT-III介导的膜修复则可能在膜损伤发生后作为一种“故障保护”机制发挥补充作用。尽管这一整合模型目前仍部分停留在假设层面，但它为理解FSP1如何在膜环境中协调多种功能输出提供了一个可检验的理论框架。

03
FSP1在分子层面的多层级调控

FSP1的表达受到多层级调控，主要包括三个相互关联的层面：（1）应激反应相关转录因子介导的转录调控；（2）非编码RNA介导的转录后调控；（3）影响mRNA稳定性及蛋白质周转的RNA修饰和蛋白质水平调控。这三个层面相互协同，共同精细调控FSP1的表达，以适应致癌应激及治疗应激等不同病理状态。

3.1

FSP1的转录控制

FSP1的表达受多种转录调控网络调节，这些调控网络与细胞氧化应激适应及肿瘤进展密切相关。其中，Kelch样ECH相关蛋白1（Kelch-like ECH-associated protein 1，KEAP1）–核因子E2相关因子2（nuclear factor erythroid 2-related factor 2，NRF2）信号轴是目前证据最为充分的调控通路之一。NRF2是细胞氧化应激反应的关键转录因子，可诱导多种抗氧化相关基因的表达。肝细胞癌（hepatocellular carcinoma，HCC）和非小细胞肺癌等研究表明，FSP1至少部分受KEAP1–NRF2信号轴调控。在KEAP1功能缺失或信号异常激活的肿瘤中，这一调控关系尤为重要，因为氧化还原稳态相关程序的持续激活可进一步增强细胞的铁死亡防御能力。

除KEAP1–NRF2通路外，近年来还有研究报道了其他可能参与FSP1转录调控的机制。致癌性Kirsten大鼠肉瘤病毒癌基因同源物（Kirsten rat sarcoma viral oncogene homolog，KRAS）信号与肿瘤发生早期FSP1表达上调密切相关，提示FSP1可能有助于肿瘤细胞耐受癌基因驱动的氧化应激，从而促进细胞存活。此外，肿瘤抑制因子p53也被报道可结合FSP1启动子区域，但其对FSP1转录的具体调控方向及生物学意义仍有待进一步阐明。其他潜在调控因子，如特异性蛋白1（specificity protein 1，SP1）、缺氧诱导因子1α（hypoxia-inducible factor-1α，HIF-1α）相关信号以及谱系特异性转录调控网络，也被认为可能参与FSP1的表达调控，但目前证据相对有限。总体而言，KEAP1–NRF2信号轴和KRAS–丝裂原活化蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase，MAPK）通路已获得较为充分的遗传学和药理学证据支持，而p53、SP1及HIF-1α等调控机制仍有待更多研究进一步验证。

3.2

FSP1的RNA层面调控

除转录调控外，非编码RNA介导的转录后调控也是影响FSP1表达的重要机制，但目前不同研究所得证据的可靠性和一致性仍存在差异。已有研究表明，FSP1的表达可受到N6-甲基腺苷（N6-methyladenosine，m6A）修饰相关机制的调控，其中包括甲基转移酶3（methyltransferase-like 3，METTL3）及相关RNA加工通路的参与。此外，长链非编码RNA（long non-coding RNA，lncRNA），如FEZ家族锌指蛋白1反义RNA 1（FEZF1-AS1）和激酶激活长基因间非编码RNA（LINK-A），也被认为参与调控FSP1相关网络，其作用可能主要通过调节肿瘤相关信号通路间接影响FSP1的表达。总体而言，现有研究提示，FSP1处于复杂的转录后调控网络之中，但非编码RNA对FSP1的直接调控机制仍缺乏充分证据，其研究深度尚不及转录水平调控。

值得注意的是，目前多数关于非编码RNA调控FSP1的研究仍主要停留于表达相关性分析，或作为泛信号调控网络的一部分，能够直接证明两者因果关系的机制研究仍相对有限。因此，未来仍需进一步鉴定FSP1的直接上游非编码RNA调控因子，并明确其与转录调控及表观遗传调控之间的相互作用，从而更全面地阐明FSP1的调控网络。

3.3

翻译后调控与蛋白稳态

除转录及转录后调控外，FSP1的表达丰度和生物学活性还受到RNA修饰及蛋白质水平调控的共同影响。在转录本水平，N-乙酰转移酶10（N-acetyltransferase 10，NAT10）可通过介导N4-乙酰胞苷（N4-acetylcytidine，ac4C）修饰稳定FSP1m RNA，从而促进其表达。此外，也有研究报道m6A修饰参与FSP1的转录后调控，但其具体作用方式具有明显的生物学背景依赖性。与此同时，可变多聚腺苷酸化及RNA结合蛋白（RNA-binding proteins，RBPs）相关机制也可能通过影响FSP1 mRNA 的稳定性和翻译效率参与其表达调控。

在蛋白质水平，已有研究表明，三结构域蛋白21（tripartite motif-containing protein 21，TRIM21）介导的泛素化修饰可调控FSP1的蛋白稳定性及亚细胞定位。此外，在部分非肿瘤疾病模型中，FSP1的表达还受到启动子甲基化及炎症相关信号通路的调控，这些研究为理解应激状态下FSP1的动态调控机制提供了新的线索。总体而言，现有证据表明，FSP1在从RNA加工、转录本稳定性到蛋白质周转等多个层面均受到精细调控，这一多层级调控网络可能是导致不同组织和疾病背景下FSP1表达及活性呈现显著异质性的重要原因。例如，METTL3在血管平滑肌细胞中促进FSP1 mRNA降解，而在胶质瘤中却可稳定FSP1 mRNA，提示FSP1的调控具有明显的细胞类型和生物学背景依赖性，其分子机制仍有待进一步阐明。

04
FSP1在癌症生物学和肿瘤微环境中的作用

4.1

FSP1是铁死亡抵抗和治疗适应的决定因素

FSP1通过提高细胞对铁死亡的耐受阈值，参与调控肿瘤细胞代谢适应及治疗反应。通过维持膜脂氧化还原稳态，FSP1能够增强肿瘤细胞对氧化应激的耐受性，避免膜磷脂过氧化积累及脂质双层结构损伤。这一作用在持续代谢应激、抗肿瘤治疗压力以及GPX4活性部分受抑等条件下尤为重要。在上述病理状态下，FSP1作为经典GPX4通路之外的重要铁死亡防御系统，为肿瘤细胞存活提供了额外的保护机制。

大量研究表明，在多种肿瘤细胞系中，FSP1高表达与铁死亡抵抗密切相关；异种移植瘤模型进一步证实，FSP1有助于肿瘤细胞在氧化应激条件下持续生长和存活。KRAS突变肿瘤为理解FSP1的作用提供了典型例证，这类肿瘤在发生早期通常需要上调FSP1，以突破铁死亡屏障并维持肿瘤起始过程。这一发现或可部分解释FSP1在多种难治性肿瘤中的高表达现象，尤其是在具有间充质特征和较强氧化应激适应能力的肿瘤中更为明显。此外，FSP1还与肿瘤细胞可塑性密切相关，因为治疗抵抗及去分化状态通常伴随脂质代谢重编程，并表现出对抗氧化防御系统的更高依赖性。

总体而言，现有证据表明，FSP1并非仅在特定肿瘤类型中发挥作用，而是作为增强细胞氧化应激耐受能力的重要调控因子，广泛参与肿瘤发生、进展及治疗抵抗过程。这一认识也进一步解释了FSP1持续受到抗肿瘤治疗研究关注的原因：对于处于铁死亡易感状态的肿瘤而言，其生存可能更加依赖FSP1介导的抗铁死亡保护，因此靶向FSP1在难治性肿瘤及应激适应性疾病中具有重要的潜在应用价值。然而，不同肿瘤对FSP1的依赖程度并不完全一致，而是受到癌基因背景、膜脂组成、细胞抗氧化冗余以及治疗方式所诱导应激类型等多种因素的共同影响。

4.2

FSP1与肿瘤免疫微环境

4.2.1 FSP1作为免疫信号的潜在调节因子

近年来，铁死亡与抗肿瘤免疫之间的互作逐渐成为研究热点，FSP1在这一领域中的潜在作用也受到广泛关注。作为铁死亡的重要负调控因子，FSP1通过抑制肿瘤细胞脂质过氧化，可能影响氧化脂质、损伤相关分子模式（damage-associated molecular patterns，DAMPs）及其他参与调节肿瘤免疫微环境的信号分子的释放。这一假说具有生物学合理性，因为铁死亡不仅是一种细胞自主性的死亡方式，还可能通过调节恶性细胞与肿瘤微环境中免疫细胞及基质细胞之间的相互作用，进一步影响局部免疫状态。因此，FSP1对肿瘤免疫的影响，可能更多体现为其通过调控局部氧化还原稳态塑造肿瘤–免疫相互作用，而非作用于某一特定免疫信号通路。

越来越多的研究为FSP1与免疫调控之间的潜在联系提供了支持。已有研究发现，FSP1在多种免疫相关细胞及组织环境中均有表达，包括巨噬细胞相关微环境；与此同时，铁死亡本身也被证实与肿瘤相关巨噬细胞（tumor-associated macrophages，TAMs）的功能调控及细胞毒性T淋巴细胞的抗肿瘤活性密切相关。在肿瘤组织中，FSP1维持CoQ10抗氧化系统可能减少脂质过氧化产物的积累，而这些氧化脂质本身具有调节免疫信号及重塑肿瘤免疫微环境的潜在作用。此外，多项肿瘤队列研究，包括卵巢癌和胃癌等公开数据库分析，均报道了FSP1表达水平与免疫细胞浸润程度之间存在显著相关性，进一步提示FSP1可能参与肿瘤免疫微环境的重塑过程。

尽管现有证据仍以相关性研究为主，但这些发现提示，FSP1可能不仅影响肿瘤细胞对铁死亡的敏感性，还可能进一步调控免疫原性细胞死亡（immunogenic cell death，ICD）及肿瘤对免疫治疗的反应，这一假说值得通过深入机制研究加以阐明。（图2）

图2. FSP1在肿瘤免疫微环境中的潜在作用及临床前联合治疗策略

4.2.2 FSP1与ICD

FSP1近年来也被认为可能参与ICD及肿瘤免疫联合治疗的调控。理论上，抑制FSP1可增强肿瘤细胞对铁死亡的敏感性，促进脂质过氧化及氧化性膜损伤，并进一步影响肿瘤相关抗原和DAMPs的释放。在特定条件下，这些变化可能激活并增强先天性和适应性免疫反应。因此，多项临床前研究提出，FSP1抑制可能通过促进铁死亡或重塑肿瘤微环境，增强免疫检查点抑制剂（immune checkpoint inhibitors，ICIs）的抗肿瘤疗效。

然而，目前关于FSP1调控肿瘤免疫的证据仍相对有限，且不同研究之间的一致性不足。在多数情况下，FSP1的免疫学效应主要是基于铁死亡相关研究的间接推断，而非来源于针对FSP1功能的直接机制研究。因此，目前更倾向于将FSP1视为肿瘤–免疫互作的潜在调控因子，而非决定ICD或针对免疫检查点疗效的关键决定因素。未来仍需进一步阐明FSP1抑制所诱导的免疫效应在多大程度上源于其自身功能，抑或仅是铁死亡激活后的继发性结果。此外，不同研究之间实验模型、肿瘤类型及铁死亡诱导策略的差异，也增加了相关结果直接比较和整合分析的难度。（图2）

4.3

FSP1在非癌症疾病中的作用

除肿瘤外，FSP1在多种非恶性疾病中的生物学功能也逐渐受到关注。已有研究表明，FSP1在神经系统疾病中具有重要的保护作用，其表达上调可抑制帕金森病模型中的铁死亡，并促进脑出血后的神经功能恢复。此外，在对乙酰氨基酚诱导的急性肝损伤、骨关节炎以及脓毒症相关急性肾损伤等疾病模型中，FSP1同样被证实能够减轻组织损伤并发挥保护作用。这些研究进一步表明，FSP1的生物学功能并不限于肿瘤，而是广泛参与脂质过氧化相关组织损伤的调控，对于维持组织氧化还原稳态发挥重要作用。

尽管上述研究并非本文重点，但对于全面理解FSP1的生物学功能具有重要意义。一方面，这些发现提示，FSP1不应仅被视为肿瘤相关分子，而应放在更广泛的生理和病理背景下加以认识；另一方面，非肿瘤疾病中的相关研究也为理解FSP1调控铁死亡及氧化应激的基本机制提供了重要参考。因此，结合癌症与非癌症研究证据，有助于更加全面地认识FSP1的生物学功能及其潜在的治疗应用价值。

作者：张聪悦

审校：孙超 南月敏

原文链接：doi: 10.1186/s11658-026-00978-w

参考文献备索

南月敏教授

河北医科大学第三医院

河北医科大学第三医院 中西医结合肝病科主任

主任医师，教授，博士生导师

河北省高端人才

享受国务院特殊津贴专家

中华医学会肝病学分会主任委员

中国肝炎防治基金会第六届理事会副理事长

中国民族医药学会传染病学分会副会长

海峡两岸医药卫生交流协会肝病学分会副主任委员

中华肝脏病杂志主编

中华临床感染病杂志副总编辑

Therapeutic Advances in Chronic Disease (Hepatology) 副主编

孙超

西安医学院第一附属医院

毕业于北京大学医学部，天津医科大学医学/理学博士。西安医学院第一附属医院科研科副主任。执笔以及参与4部临床指南/专家共识的编写。

ScholarGPS学者排名近5年位于全球消化学科前1.93%，肝硬化专业前0.28%，营养专业前1.04%。

研究成果被EASL发布的临床实践指南，营养不良论著被 New England Journal of Medicine（影响因子96.3）和JAMA（影响因子55）引用。

以通讯作者在Clinical Nutrition, Briefings in Bioinformatics, Liver International, Cell Death & Disease等杂志发表SCI文章百余篇，他引2342次，h指数26。

中华医学会肝病学分会终末期肝病学组委员/脂肪肝和酒精性肝病学组委员，中国营养学会高级会员，第三届CRHA专委会委员/青年学组副组长，CNSLD第五届全国委员，中国人体健康科技促进会门脉高压专委会委员。

SCI期刊JCTH编委、Gastroenterology Report编委，高起点新刊eGastroenterology首届青年编委。

张聪悦

医学博士。以第一作者身份发表SCI论文3篇，参与发表论文10余篇，荣获优秀毕业生称号并多次获得学业奖学金，在APASL（亚太肝病学会）和EASL（欧洲肝病学会）进行壁报展示。目前研究方向为肝细胞癌、代谢相关脂肪性肝病及肝纤维化的分子机制与生物标志物研究。

（来源：《国际肝病》编辑部）

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